A enzima lisozima tem, em seu sítio ativo, dois aminoácidos essenciais para sua ativida...

Para resolver essa questão, precisamos entender como o pH afeta o estado de ionização dos grupos carboxila dos aminoácidos glutamato (Glu) e aspartato (Asp).

O pKa de um grupo carboxila indica o pH no qual metade desse grupo está protonada (carregada positivamente) e metade está desprotonada (carregada negativamente). Se o pH está abaixo do pKa, o grupo tende a estar mais protonado; se o pH está acima do pKa, o grupo tende a estar mais desprotonado.

1. Glu³⁵ tem um pKa de 5,9. No pH ótimo da lisozima, que é 5,2, o pH é menor que o pKa de Glu³⁵. Isso significa que a maioria das moléculas de Glu³⁵ estará protonada.

2. Asp⁵² tem um pKa de 4,5. No pH 5,2, o pH é maior que o pKa de Asp⁵². Isso indica que a maioria das moléculas de Asp⁵² estará desprotonada.

Portanto, no pH 5,2, Glu³⁵ estará principalmente protonado e Asp⁵² estará principalmente desprotonado.

Vamos verificar as opções:
a) protonado e desprotonado. - Esta opção corresponde à nossa análise, onde Glu³⁵ está protonado e Asp⁵² está desprotonado.

b) desprotonado e protonado.
c) ambos protonados.
d) ambos desprotonados.
e) ambos têm as duas cargas (anfotéricos).

Gabarito: a)

No pH de 5,2, Glu³⁵ estará mais protonado devido ao seu pKa ser 5,9, que é superior ao pH, enquanto Asp⁵², com um pKa de 4,5, estará mais desprotonado, pois o pH é superior ao seu pKa.