Com relação aos mecanismos de ação, cinética e regulação enzimáticas, assinale a opção correta. A) Inibidores de enzimas podem ser reversíveis ou irreversíveis. Os reversíveis podem ainda ser competitivos, quando se ligam à enzima no mesmo sítio que seria ocupado pelo substrato, ou não competitivos, quando se ligam a um sítio distinto daquele do substrato na enzima. B) A atividade de enzimas alostéricas não é afetada por mudanças no pH, apenas por mudança na temperatura. C) A Vmax de uma enzima é uma função da formação de produto em determinado período de tempo. Porém, ela não se relaciona com a constante de Michaelis-Menten (km) para uma enzima não alostérica. D) Inibidores de enzimas não podem sofrer modificações ao se ligarem à enzima. E) Para que uma reação enzimática ocorra, a diferença de energia livre (?G) entre o substrato e o produto deve ser negativa e terá valores diferentes para reações catalisadas por enzima ou não.

A) Inibidores de enzimas podem ser reversíveis ou irreversíveis. Os reversíveis podem ainda ser competitivos, quando se ligam à enzima no mesmo sítio que seria ocupado pelo substrato, ou não competitivos, quando se ligam a um sítio distinto daquele do substrato na enzima.

Questões Biologia Bioquímica

Com relação aos mecanismos de ação, cinética e regulação enzimáticas, assinale a opç...

Responda: Com relação aos mecanismos de ação, cinética e regulação enzimáticas, assinale a opção correta.

1Q385265 | Biologia, Bioquímica, Biólogo, SESA ES, CESPE CEBRASPE

Com relação aos mecanismos de ação, cinética e regulação enzimáticas, assinale a opção correta.

✂️ a) Inibidores de enzimas podem ser reversíveis ou irreversíveis. Os reversíveis podem ainda ser competitivos, quando se ligam à enzima no mesmo sítio que seria ocupado pelo substrato, ou não competitivos, quando se ligam a um sítio distinto daquele do substrato na enzima.
✂️ b) A atividade de enzimas alostéricas não é afetada por mudanças no pH, apenas por mudança na temperatura.
✂️ c) A Vmax de uma enzima é uma função da formação de produto em determinado período de tempo. Porém, ela não se relaciona com a constante de Michaelis-Menten (km) para uma enzima não alostérica.
✂️ d) Inibidores de enzimas não podem sofrer modificações ao se ligarem à enzima.
✂️ e) Para que uma reação enzimática ocorra, a diferença de energia livre (?G) entre o substrato e o produto deve ser negativa e terá valores diferentes para reações catalisadas por enzima ou não.