Uma proteína de 40 aminoácidos sofreu desnaturação após ter sido exposta a uma alta con...
Responda: Uma proteína de 40 aminoácidos sofreu desnaturação após ter sido exposta a uma alta concentração de ureia. Em seguida, a ureia foi retirada e a proteína retornou ao estado original de conformação e...
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Por Marcos de Castro em 31/12/1969 21:00:00
Gabarito: a)
Quando uma proteína é desnaturada, ocorre a perda da sua estrutura tridimensional nativa, levando à desorganização das interações entre os aminoácidos. No caso da exposição a altas concentrações de ureia, essa substância interfere nas interações que mantêm a estrutura da proteína, levando à desnaturação.
Após a retirada da ureia, a proteína é capaz de retornar à sua conformação original. Nesse processo, as cadeias laterais de leucina e valina, que são aminoácidos hidrofóbicos, tendem a se agrupar no interior da proteína. Isso ocorre devido à tendência dessas cadeias laterais de se afastarem do meio aquoso, buscando regiões onde não haja interação com a água.
Portanto, a explicação para o agrupamento das cadeias laterais de leucina e valina no interior da proteína após a retirada da ureia está relacionada ao caráter hidrofóbico desses aminoácidos e à busca por regiões menos aquosas, o que ocorre devido à natureza hidrofóbica das cadeias laterais.
Quando uma proteína é desnaturada, ocorre a perda da sua estrutura tridimensional nativa, levando à desorganização das interações entre os aminoácidos. No caso da exposição a altas concentrações de ureia, essa substância interfere nas interações que mantêm a estrutura da proteína, levando à desnaturação.
Após a retirada da ureia, a proteína é capaz de retornar à sua conformação original. Nesse processo, as cadeias laterais de leucina e valina, que são aminoácidos hidrofóbicos, tendem a se agrupar no interior da proteína. Isso ocorre devido à tendência dessas cadeias laterais de se afastarem do meio aquoso, buscando regiões onde não haja interação com a água.
Portanto, a explicação para o agrupamento das cadeias laterais de leucina e valina no interior da proteína após a retirada da ureia está relacionada ao caráter hidrofóbico desses aminoácidos e à busca por regiões menos aquosas, o que ocorre devido à natureza hidrofóbica das cadeias laterais.
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